Структуры молекул белков

Белки — это органические вещества, состоящие из аминокислот. В состав белков входит в подавляющих случаях всего 20 аминокислот. Но поскольку белки — это высокомолекулярные соединения, то количество аминокислот в одном белке может быть огромным. Из-за разного количества аминокислот в белке и их различных комбинаций существует огромное множество различных белков.

Формулу аминокислоты можно записать так: NH2–CHR–COOH. Здесь R — это радикал, которым аминокислоты отличаются между собой. NH2- называется аминогруппой, а COOH- называется карбоксильной группой. Например, формула аминокислоты глицин такая: NH2–CH2–COOH. В ней радикалом выступает всего лишь атом водорода. У аминокислоты аланин радикалом является группа CH3-. Формулу аланина можно записать так: NH2–CH(CH3)–COOH. Многие аминокислоты имеют более сложный радикал.

В белке аминокислоты соединяются между собой пептидной связью. При этом взаимодействуют между собой аминогруппа одной аминокислоты и карбоксильная группа другой. Можно сказать, от первой отщепляется водород, а от второй группа -OH. Из этих атомов образуется молекула воды. А сама пептидная связь представляет собой связь между атом углерода одной аминокислоты и атомом азота другой (-CO-NH-). При этом углерод связан двойной связью с кислородом и одинарной с другим углеродом. Азот связан с водородом и другим углеродом.

Последовательность аминокислот в белке определяется ДНК. Разные гены отличают за синтез разных белков. После считывания генетического кода происходит синтез белков на рибосомах из аминокислот.

Последовательность аминокислот в белке называется его первичной структурой.

Затем под действием водородных связей формируется вторичная структура белка, обычно представляющая собой спираль.

Далее белок приобретает свою третичную структуру. Он сворачивается в пространстве определенным характерным для него образом. Это сворачивание происходит за счет образования в молекуле белка между его различными частями ковалентных, ионных или водородных связей. Также для образования третичной структуры важную роль играют гидрофобные взаимодействия. При этом неполярные части молекулы (гидрофобные) оказываются как бы внутри нее, а полярные (гидрофильные) — снаружи.

Некоторые молекулы белков образуют комплексы. Таким образом возникает четвертичная структура белка. Она стабилизируется за счет все тех же ковалентных, ионных и водородных связей. Примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин.

Связанная статья: Функции белков